Zu meiner Person

Interesse an Lebensmitteln habe ich seitdem ich sehr klein war, gehabt. Ich komme ursprünglich aus Ecuador und habe dort die deutsche Schule Guayaquil besucht. Trotz deutsche Schule dürfte ich hier das Studienkolleg am KIT besuchen. Danach entschied ich mich für das Studium des Chemieingenieurwesens in Karlsruhe, mit dem Ziel „Lebensmittelverfahrenstechnik“ als Vertiefung auszuwählen. Während meiner Studienarbeit, beschäftigte ich mich mit der rheologischen Charakterisierung von kakaobasierten Kapillarsuspensionen. Dadurch wuchs mein Interesse an der Rheologie und Lebensmittelverfahrenstechnik. Ich habe dann die LVT Vorlesungen am Institut besucht und dort meine Diplomarbeit durchgeführt. Dabei untersuchte ich der Einfluss thermomechanischer Beanspruchung auf die strukturellen und rheologi-schen Eigenschaften von pflanzlichen Proteinen. Seit August 2016 promoviere ich im Rahmen meiner Tätigkeit als wissenschaftliche Mitarbeiterin in der Gruppe Extrusion an der LVT.

Forschungsschwerpunkte

Mittels Extrusion werden neuartige Strukturen und Texturen wie z.B fleischanaloge Produkte aus pflanzlichen Proteine hergestellt. Dabei werden die Rohstoffe mit geringen Wasserstoffgehalten unter hoher Temperatur und gleichzeitiger Scherbelastung behandelt. Im Mittelpunkt meiner Forschung steht die molekulare Veränderung und die daraus resultierenden funktionellen Eigenschaften durch thermo-mechanische Beanspruchung. Durch die thermomechanische Beanspruchung werden Proteine strukturiert, d.h. Proteine werden denaturiert und neue Bindungen gebildet. Da die Verwendung von Proteine eine tiefgreifende Kenntnis der Zusammenhänge zwischen der Proteinstruktur und den funktionellen Eigenschaften voraussetzt, muss besser verstanden werden, welche molekularen und funktionellen Eigenschaften der Proteine bei einer thermomechanischen Behandlung bei hoher Feststoffkonzentration beeinflusst werden und wie dies durch die Prozessführung gezielt genutzt werden kann 

Methoden

Um definierte extrusionsähnliche Bedingungen zu gewähren, wird am Institut das „CCR“ Closed Cavity Rheometer verwendet. Damit werden Proteine bei niedrigen Wassergehalten, thermisch und mechanisch beansprucht und die rheologischen Eigenschaften der Proteine während und nach der Beanspruchung vermessen. Der Einfluss der thermomechanischen Beanspruchung auf die molekulare Strukturveränderung und die daraus resultierenden funktionellen Eigenschaften werden untersucht. Die Veränderung der Proteinstruktur wird u.a durch die Bestimmung des Denaturierungsgrades mittels Umkehrchromatographie und durch die Veränderung der Protein-Protein Wechselwirkungen via Löslichkeitsanalyse in verschiedenen Lösungsmitteln durchgeführt. Molekulargewichtsveränderungen können über die Größenausschlusschromatographie qualitativ und quantitativ vermessen werden. Zur funktionellen Eigenschaften werden sowohl die gelbildenden und viskositätserhöhenden Eigenschaften als auch die Schaum- und Emulgierfähigkeit untersucht.