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Verena_Wiedenmann

M.Sc. Verena Wiedenmann

Gruppe: 

Flüssigzerkleinerung


Raum: MRI: 2EG 048; LVT: 404
Tel.: +49 721 6625 328
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Liefer- und Besucheranschrift: Max-Rubner-Institut, Haid-und-Neu Straße 9, Raum: 2EG 048



Zu meiner Person:

Nach meinem Abitur am Eichendorff-Gymnasium in Ettlingen entschloss ich mich, an der TU München in Freising Lebensmitteltechnologie zu studieren. Nach Abschluss meiner Bachelor-Arbeit und einem 6-monatigem Praktikum bei Freiberger Lebensmittel GmbH begann ich mein Master-Studium ebenfalls an der TU München. 2014 beendete ich es mit meiner Master-Arbeit zum Thema „Auswahl geeigneter Milchsäurebakterien zur Fermentation von Lupinenmilch und Entwicklung eines Lupinen-basierten Frischkäse-ähnlichen Produkts“, was ich am Fraunhofer Institut für Verfahrenstechnik und Verpackung machte. Seit November 2014 bin ich als wissenschaftliche Mitarbeiterin am Institut für Lebensmittel- und Bioverfahrenstechnik am Max Rubner-Institut angestellt, mit dem Ziel der Promotion als externe Doktorandin des LVT.

 

Forschungsschwerpunkte

Als Schwerpunkt meiner Forschung beschäftige ich mich mit dem Einfluss von festen Lipidnanopartikel (SLN) auf Proteingele. SLN sind als Trägersysteme z.B. für Biowirkstoffe in funktionellen Lebensmitteln interessant. Bisher ist allerdings wenig über ihre Wechselwirkungen mit anderen Lebensmittelbestandteilen bekannt. Es ist davon auszugehen, dass solche Wechselwirkungen die Funktionalität der SLN als auch wesentliche Produkteigenschaften beeinflussen können.

In meiner Arbeit untersuche ich, inwieweit die SLN die Geleigenschaften von Beta-Lactoglobulin-Gelen beeinflussen, zum Beispiel das rheologische Verhalten der Gele, deren Wasserhaltevermögen, Textur und Netzwerkstruktur. Die Gelbildung findet in zwei Schritten statt: Zuerst wird das Protein mittels Hitze denaturiert und im folgenden Schritt die Gelbildung  durch Absenken des pH-Wertes induziert. Während der Hitzebehandlung entstehen Proteinaggregate, deren Größe und Dichte die Geleigenschaften ebenfalls beeinflussen können. Ich gehe besonders auf verschiedene Zugabe-Zeitpunkte der SLN zum Protein und auf verschiedene Protein-Konzentrationen ein. Außerdem untersuche ich die Bildung von Aggregaten aus SLN und Proteinen während des Denaturierungsschritts und deren Einfluss auf das Gel.

 

Methoden

Die SLN werden mit Heißemulgierverfahren unter Einsatz von Ultraschall hergestellt und unter definiertem Bedingungen abgekühlt, so dass SLN mit einer Partikelgröße um die 180 nm erhalten werden.  Die Partikel werden hinsichtlich ihrer Größe (Dynamische Lichtstreuung) und ihres Zeta-Potentials charakterisiert. Da die Proteine bei einer niedriger Ionenstärke und neutralem pH-Wert hitzebehandelt werden, denaturieren sie nur ohne dabei zu gelieren. Dabei entstehen Proteinaggregate, die sich durch pH-Absenkung zu einem Gel quervernetzen lassen.

Die Gelnetzwerke werden im Labor hinsichtlich Wasserhaltevermögen, rheologischen Verhalten, und Textur (Härte, Klebrigkeit, Elastizität) analysiert. Die Netzwerkstruktur wird mit bildgebenden Verfahren wie REM oder CLSM untersucht, die Proteinaggregate mit dynamischer Lichtstreuung und Größenausschlusschromatographie.